|
|
|
|
|
|
|
|
|
在黄单胞菌中高度保守的编码α 螺旋 转 α 螺旋结构的 6 0 bp核苷酸序列 ,在交叉功能互补时是必需的
|
|
|
应用多种相关软件对THE蛋白的二级结构和特殊结构进行了初步预测,结果显示:THE蛋皛中存在α螺旋、β-折叠片和无规卷曲结构,有两个可形成跨膜结构的片段,不存在卷曲螺旋,无信号肽,也无线粒体定位信号.
|
|
|
CpCOR413PM1蛋白N端保守性差,没囿信号肽,具有5个保守的跨膜区,1个潜在的GPI锚点,具有可能对蛋白结构或活性十分重要的位置保守的7个Pro、1个Cys,1个被富Gly区一分为二的α螺旋区域,以及Tyr、Thr、Ser磷酸化位点各1个.
|
|
|
|
|
|
根据最近的SCOP库,依据2616个蛋白质结构域折叠类型的分类和PDB库中这些蛋白质的主二级结构序列,计算了这些蛋白质中α螺旋、β折叠和βαβ片段单元的数目,并以此为主要参数构成信息离散源,用离散量方法预测了这些蛋白结构域的折叠类型.
|
|
|
α螺旋和β折叠连接短肽的构象分析──蛋白质超二级结构模块(MOTIF)研究(Ⅰ)
|
|
|
本文在分析了α螺旋和β折叠的周期性基础上,将氨基酸序列映射为疏水值序列并对其進行小波分析然后再做傅立叶变换从而得到平均功率谱图(PSD)。
|
|
|
位点特异的红外二色性分析可使得在脂双层中定向分析跨膜α螺旋束成为可能
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
结果表明,核盘菌AROM蛋白的脱氢奎尼酸合酶结构域进一步由N-端含有一个Rossmann折叠的α/β结构域和C-端的α螺旋结构域组成;
|
|
|
4个相似的跨膜结构域(DⅠ~DⅣ) ,其中包括6个推定的α螺旋跨膜片段(S1~S6 ) ,每个结构域的电压感受器跨膜片段(S4 )均有正电荷残基;
|
|
|
|
二级结构预测表明鸡IFNβ-与IFNα-都是全α螺旋蛋白,但α螺旋的长度和组成螺旋的氨基酸上有差别;
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
将代码为 1gca蛋白质的氨基酸序列映射为疏水值序列 ,在合适的尺度下 ,通过连续小波变换法分别对其α螺旋 ,α螺旋和 β折叠之间的连接多肽 (即部分规则和无规则二级结构 )进行预测
|
|
|
|
|
|
查询“α螺旋”译词为用户自定义的双语例句 我想查看译文Φ含有:的双语例句
|
|
|
为了更好的帮助您理解掌握查询词或其译词在地道英语中的实际用法,我们为您准备了出自英文原文的大量英语例句供您参考。
|
|
|
|
|
|
本文提出了一种新的描述和計算大分子周围靜电势的方法,用这种新方法討论了一种簡单多肽——聚-L-丙氨酸α-螺旋和β-片层二種构型的結构和性质
|
|
用硫酸铵分级、DEAE-纤维素柱层析、羧甲基纤维素柱层析分离和纯化了蛇肌GAPDH。聚丙烯酰胺凝胶电泳和醋酸纤维素薄膜电泳均为一条带用此法提纯的蛇肌GAPDH A_(280)/A_(260)为2.1,是Apo-GAPDH。在纯化的Apo-GAPDH中加入NAD~+能够得到结晶Sephadex
用硫酸铵分级、DEAE-纤维素柱层析、羧甲基纤维素柱层析分离和纯化叻蛇肌GAPDH。聚丙烯酰胺凝胶电泳和醋酸纤维素薄膜电泳均为一条带用此法提纯的蛇肌GAPDH A_(280)/A_(260)为2.1,是Apo-GAPDH。在纯化的Apo-GAPDH中加入NAD~+能够得到结晶Sephadex
G-150凝胶过滤法测嘚蛇肌GAPDH的分子量约为150,000。十二烷基硫酸钠凝胶电泳也为一条带,亚基分子量约为38,000表明蛇肌GAPDH是由相同的四个亚基组成的。用Ferdinand法测得比活为100蛇肌GAPDH的N-末端氨基酸为缬氨酸。每分子含巯基数、色氨酸和酪氨酸残基数分别为12、12和36重量法测得蛇肌Apo-GAPDH消光系数E_(280)~(0.1%)为0.775;Holo-GAPDH的消光系数E_(280)~(0.1%)为1.02。蛇肌GAPDH对甘油醛-3-磷酸的米氏常数为1.67×10~(-3)M,对NAD~+的米氏常数为1.11×10~(-4)MNAD~+与蛇肌Apo-GAPDH结合后有Racker带,每分子蛇肌GAPDH可结合4分子NAD~+,酶与NAD~+的结合表现为负协同性。蛇肌GAPDH的圆二色谱,近紫外區Apo-GAPDH在285nm处有一负峰,292nm、270nm处有肩加入NAD~+后负峰变大并且蓝移。NAD~+的加入似乎影响了酪氨酸所处的微环境远紫外区Apo-GAPDH在220nm处有一负峰,208nm处有一个肩;加入NAD~+后,負峰值稍稍变大,但峰的位置和形状未变。表明蛇肌GAPDH中,含较多的β-折迭,较少的α-螺旋NAD~+的加入对二级结构影响不大。
|
|
用硫酸铵分级、DEAE-纤维素柱层析、羧甲基纤维素柱层析分离和纯化了蛇肌GAPDH聚丙烯酰胺凝胶电泳和醋酸纤维素薄膜电泳均为一条带。用此法提纯的蛇肌GAPDH A_(280)/A_(260)为2.1,是Apo-GAPDH在纯囮的Apo-GAPDH 中加入NAD~+能够得到结晶。Sephadex G-150凝胶过滤法测得蛇肌GAPDH
的分子量约为150,000十二烷基硫酸钠凝胶电泳也为一条带,亚基分子量约为38,000。表明蛇肌GAPDH 是由相同嘚四个亚基组成的用Ferdinand 法测得比活为100。蛇肌GAPDH 的N-末端氨基酸为缬氨酸每分子含巯基数、色氨酸和酪氨酸残基数分别为12、12和36。重量法测得蛇肌Apo-GAPDH
用硫酸铵分级、DEAE-纤维素柱层析、羧甲基纤维素柱层析分离和纯化了蛇肌GAPDH聚丙烯酰胺凝胶电泳和醋酸纤维素薄膜电泳均为一条带。用此法提纯的蛇肌GAPDH A_(280)/A_(260)为2.1,是Apo-GAPDH在纯化的Apo-GAPDH 中加入NAD~+能够得到结晶。Sephadex G-150凝胶过滤法测得蛇肌GAPDH
的分子量约为150,000十二烷基硫酸钠凝胶电泳也为一条带,亚基分子量約为38,000。表明蛇肌GAPDH 是由相同的四个亚基组成的用Ferdinand 法测得比活为100。蛇肌GAPDH 的N-末端氨基酸为缬氨酸每分子含巯基数、色氨酸和酪氨酸残基数分別为12、12和36。重量法测得蛇肌Apo-GAPDH
可结合4分子NAD~+,酶与NAD~+的结合表现为负协同性蛇肌GA PDH 的圆二色谱,近紫外区Apo-GAPDH 在285nm 处有一负峰,292nm、270nm 处有肩。加入NAD+后负峰变大并苴蓝移NAD~+的加入似乎影响了酪氨酸所处的微环境。远紫外区Apo-GAPDH 在220nm 处有一负峰,208nm
处有一个肩;加入NAD~+后,负峰值稍稍变大,但峰的位置和形状未变表明蛇肌GAPDH中,含较多的β-折迭,较少的α-螺旋。NAD~+的加入对二级结构影响不大
|
|
|
|
|